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Bacterial cell envelope during preseptal growth

A major and essential structural component of the cell envelope of most bacteria is the peptidoglycan sacculus, and its synthesis is by far the most antibiotic-targeted process. In Gram-negative bacteria, the thin and net-like peptidoglycan layer is surrounded by an asymmetric and hydrophobic lipid bilayer (the outer membrane), which acts as a permeability barrier against external agents like many clinically used antibiotics. During the bacterial cell cycle both peptidoglycan and membrane biogenesis machineries are coordinated and regulated to ensure the robust growth of the cell envelope and the viability of the cell. Contrary to cell elongation and cell division, the transition between both stages called preseptal growth - synthesis of cell envelope at the division site before septation - remains poorly characterized.

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Figure 1. Schematic structure of the bacterial cell envelope in Gram-negative bacteria.

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Figure 2. Synthetic and hydrolytic reactions occurring during the synthesis and incorporation of new peptidoglycan in Escherichia coli.

The research in the laboratory focuses on understanding the molecular mechanisms regulating the biogenesis of the bacterial cell envelope of Gram-negative bacteria, using gastrointestinal pathogenic organisms. Using a multidisciplinary approach combining genetics, biochemistry, cell biology and different microscopy techniques we aim to identify and characterize the protein interactions and their impact on the peptidoglycan enzymatic activities, the mechanical and structural properties of the cell envelope, and the impact on virulence.

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Figure 3. Preseptal peptidoglycan synthesis requires FtsN and ZipA. Phase contrast and HADA fluorescent images for detection of preseptal PG synthesis in the parental strain ftsAE124A (A), ZipA-depleted cells (B), FtsN-depleted cells (C) and ZipA- and FtsN-depleted cells (D). The non-fluorescently labelled preseptal PG synthesis bands are indicated by yellow arrows. Scale bars represent 5 µm.

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ApellidosNombreLaboratorioExt.*e-mailCategoría profesional
Ballesteros San JoséDaniel1074530dballesteros(at)cbm.csic.esM3 Predoc.formación
Belloso CasusoAitana1074530abelloso(at)cbm.csic.esTitulado Sup.de Actividades Técn. y Profes. GP1
Bermejo LópezLuis Fernando1074530Estudiante TFG
Lemus AguilarLuis Fernando1074530lflemus(at)cbm.csic.esM3 Predoc.formación
Pazos Don PedroManuel1074506mpazos(at)cbm.csic.esInvestigador Doctor

20. Mamou G., Corona F., Cohen-Khait R., Housden N. G., Yeung V., Sun D., Sridhar P., Pazos M., Knowles T. J., Kleanthous C. and Vollmer W. (2022). Peptidoglycan maturation controls outer membrane protein assembly. Nature 606, 953-959. DOI: 10.1038/s41586-022-04834-7

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16. Pazos M.*, Peters K., Boes A., Safaei Y., Kenward C., Caveney N.A., Laguri C., Breukink E., Strynadka N. C. J., Simorre, J.P., Terrak M and Vollmer W*. (2020). SPOR proteins are required for functionality of class A Penicillin-binding proteins in Escherichia coli. mBio 11:e02796-20. DOI: 10.1128/mBio.02796-20 *(co-corresponding author)

15. Banzhaf M., Yau HC., Verheul J., Lodge A., Kritikos G., Mateus A., Cordier B., Hov AK., Stein F., Wartel M., Pazos M., Solovyova AS., Breukink E., van Teeffelen S., Savitski MM., den Blaauwen T., Typas A. and Vollmer W. (2020). Outer membrane lipoprotein NlpI scaffolds peptidoglycan hydrolases within multi-enzyme complexes in Escherichia coli. EMBO J e102246. DOI: 10.15252/embj.2019102246

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1. Pazos M., Natale P. and Vicente M. (2013). A specific role for the ZipA protein in cell division: stabilization of the FtsZ protein. J Biol Chem 288:3219-3226. DOI:10.1074/jbc.M112.434944

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